Muitas enzimas possuem um único centroativo para o substrato e seguem a cinética de MichaelisMenten. As enzimas alostéricas apresentam pelo menos dois centros ativos, sendo um para o substrato e outro para o efetor alóstérico. Normalmente, as enzimas de Michaelis-Menten são monoméricas (estrutura terciária) e as alostéricas são oligoméricas (estrutura quaternária).
Em relação ao gráfico de cinética enzimática abaixo, é CORRETO afirmar que
a)
o gráfico está errado, pois deveria indicar curvas sigmoides também para as enzimas Michaelis-Menten. |
b) a curva sigmoide se adequa apenas às enzimas alostéricas que possuem mais de três sítios catalíticos.
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c) a curva sigmoide só é aplicada a complexos multi-enzimáticos.
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d) a curva sigmoide indica uma atividade cooperativa entre os sítios ativos da enzima alostérica.
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